據國外媒體報道，晝夜節律是生物體內部一種約24小時的生物鐘周期，包括人類、植物、真菌和細菌等，都被觀察到具有類似的生理變化。在近期的一項研究中，科學家分析了藍藻的複雜生理機制，試圖揭開是什麼驅動了藍藻的生物鐘。
該研究團隊來自日本岡崎的自然科學研究機構分子科學研究所，他們的研究結果發表於2022年4月15日的《科學-進展》（Science Advances）雜誌上。
該團隊的研究重點是調節藍藻晝夜節律的生物時鐘蛋白KaiC。藍藻其實是一類能通過產氧光合作用獲取能量的革蘭氏陰性菌，又稱藍細菌，在幾乎所有類型的水體中都能存活，在土壤和岩石等環境中也有發現。此前的研究已經證實，晝夜節律已經被“編碼”進了KaiC蛋白。就其組成部分的數量而言，藍藻的生物鐘是最簡單的生物鐘，但仍然是一個非常複雜的系統，可以為科學家提供所有生物鐘工作機制的線索。在新研究中，科學家檢查了藍藻KaiC蛋白變構的結構基礎。藍藻的生物鐘便是由變構作用所驅動的。
驅動藍藻晝夜節律的時鐘蛋白質。在試管中可以觀察到磷酸化循環（紅色圓圈“P”表示磷的轉移）和ATP水解循環（藍色圓圈“ATP”和“ADP”表示三磷酸腺苷轉化為二磷酸腺苷）的晝夜節律。
研究團隊通過篩選數千種結晶條件，研究了KaiC時鐘蛋白的原子結構。對原子結構的詳細研究使他們能夠掌握整個磷酸化循環，即磷酸鹽被轉移到蛋白質上的過程。與磷酸化循環共同發揮作用的是另一個反應循環——ATP（三磷酸腺苷）水解，後者是決定生物時鐘速率的能量消耗事件。磷酸化- ATP水解系統就像細胞活性的調節器。為了理解KaiC蛋白變構的基礎，研究人員在8種不同狀態下使KaiC蛋白結晶，從而觀察到磷酸化循環和ATP水解循環之間的“合作”——就像兩個齒輪一樣。
在過去，科學家們通過生物體內和體外實驗及計算機模擬對KaiC蛋白的磷循環進行了研究，但變構作用對KaiC的磷循環的調節機制尚不清楚。通過研究8種不同狀態下的KaiC蛋白，該團隊觀察到了磷循環和ATP酶水解循環中發生的耦合現象。這兩個循環的耦合驅動了藍藻的生物鐘。
KaiC蛋白中兩個循環的協同作用。在KaiC蛋白的雙環結構中發生了磷酸化循環和ATP水解循環，這兩個循環是由酸性、鹼性和中性組分之間的氫鍵介導的。
由於蛋白質是由大量原子組成的，要理解它們複雜而有序的功能機制並不容易。我們需要耐心地追蹤蛋白質的結構變化。KaiC蛋白會有節律地自主激活和滅活反應周期，以調節其他時鐘相關蛋白的裝配狀態。考慮到這一點，研究團隊下一步可能會使用結構生物學來揭示耦合循環加速和減速的原子機制，目標是在原子水平上看到振蕩期間所有的藍藻生物鐘蛋白，並描述有序節律從混沌的原子動力學中產生的時刻。
這項工作可以作為一種新的研究工具，幫助科學家更好地理解晝夜節律時鐘周期的工作機制。展望未來，研究團隊認為他們的發現可以有更廣泛的應用。哺乳動物、昆蟲、植物和細菌都有自己的生物鐘蛋白質，它們的序列和結構都各不相同，但是，KaiC蛋白動力學和時鐘功能之間關係背後的邏輯可以適用於其他各種生物體的研究。