據外媒報道，在阿爾茨海默病（AD）患者中，由於神經元的變形和死亡，記憶和認知功能會逐漸下降；而帕金森病則導致患者手和胳膊顫抖，阻礙正常運動，這些都是主要的神經變性疾病。最近，韓國浦項科技大學（POSTECH）的一個研究小組確定了導致阿爾茨海默病和帕金森病同時發生的一種有毒物質結構。
由POSTECH化學系的Joon Won Park教授和博士生Eun Ji Shin領導的研究小組利用原子力顯微鏡（AFM）研究了在阿爾茨海默病和帕金森病重疊部分發現的異源寡聚體的表面結構，以揭示其結構特徵。這項研究被作為最新一期《納米快報》的封面論文刊登。
眾所周知，阿爾茨海默病和帕金森病的病理重疊與由β-澱粉樣蛋白和α-突觸核蛋白衍生的異源寡聚體的形成有關。然而，由於觀察其結構的技術限制，很難對其進行研究處理。
為此，研究人員使用原子力顯微鏡在單分子水平上觀察來自β-澱粉樣蛋白（被稱為阿爾茨海默病的生物標誌物）和α-突觸核蛋白（被稱為帕金森病的生物標誌物）的異源寡聚體納米聚集體的表面特性。
當研究小組用固定有識別每種肽的氮端（N端）或碳端（C端）的抗體的四個AFM尖端進行調查時，證實所有的聚集物都是異源寡聚體。此外，在異源寡聚體的情況下，證實識別多肽末端的概率要高於同源寡聚體。
這一結果表明，每條肽的末端位於異源寡聚體的表面的趨勢比同質多聚體大，或者說位於表面的肽的末端有更多的自由度。也就是說，可以證實肽之間的聚集在異源寡聚體中比在同源寡聚體中更鬆散。
這項研究是首次利用四個原子力顯微鏡尖端的四重測繪觀察蛋白質無序納米聚集體的結構，這在以前從未被發現的。它可以作為驗證異源寡聚體假說的實驗依據。它還可以用於與阿爾茨海默病和帕金森病以外的各種神經退行性疾病的重疊現象有關的研究。
“直到現在，還沒有足夠的方法來分析納米聚集體，使得我們無法闡明異源寡聚體的結構特徵，”Joon Won Park教授解釋說。“由於這項研究中開發的分析方法適用於其他澱粉樣蛋白聚集物，它將有助於確定諸如阿爾茨海默或瘋牛病等疾病的原因。”
