不列顛哥倫比亞大學（UBC）醫學院的研究人員對奧密克戎（Omicron）變體刺突蛋白進行了世界上第一個分子水平的結構分析。這些發現於2022年1月20日發表在《科學》雜誌上。
該分析使用低溫電子顯微鏡以接近原子的分辨率進行，揭示了嚴重變異的Omicron變體如何附着和感染人類細胞。
研究主要作者、UBC生物化學和分子生物學系教授Sriram Subramaniam博士說：“了解病毒刺突蛋白的分子結構很重要，因為它將使我們在未來開發出針對Omicron和相關變體的更有效的治療方法。通過分析該病毒感染人體細胞的機制，我們可以開發出更好的治療方法，破壞這一過程並中和病毒。”
位於冠狀病毒外部的刺突蛋白使SARS-CoV-2能夠進入人類細胞。Omicron變體在其刺突蛋白上有史無前例的37個突變，比以前的變體多三到五倍。
結構分析顯示，幾個突變（R493、S496和R498）在刺突蛋白和稱為ACE2的人類細胞受體之間產生了新的鹽橋和氫鍵。研究人員得出結論，這些新的鍵似乎增加了結合親和力–病毒如何強烈地附着在人體細胞上–而其他突變（K417N）減少了這種鍵的強度。
Subramaniam博士說：“總的來說，研究結果表明Omicron比原始病毒具有更大的結合親和力，其水平與我們在Delta變體中看到的更相近。儘管發生了如此廣泛的變異，Omicron變體仍能保持其與人類細胞結合的能力，這一點非常了不起。”
研究人員進行了進一步的實驗，顯示Omicron刺突蛋白表現出更多的抗體規避。與以前的變體相比，Omicron顯示出對所有六個測試的單克隆抗體的可測量的規避，其中五個完全逃脫。該變體還顯示出對從接種過疫苗的人和未接種過疫苗的COVID-19患者身上收集的抗體的逃避能力增強。
“值得注意的是，與未接種疫苗的患者的自然感染免疫力相比，Omicron對疫苗產生的免疫力迴避較少。這表明接種疫苗仍然是我們最好的防禦手段，”Subramaniam博士說。
基於觀察到的結合親和力和抗體規避的增加，研究人員說，刺突蛋白突變可能是導致Omicron變體傳播性增加的因素。
接下來，Subramaniam博士說他的研究團隊將利用這一知識來支持開發更有效的治療方法。
“我們團隊的一個重要焦點是更好地了解中和抗體和治療方法的結合，這些抗體和治療方法將在整個變體範圍內有效，以及如何利用這些方法開發抗變體治療方法。”